2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院与中国科学院上海药物研究所合作，研究团队于《iScience》上发表了一篇生物医学领域的论文，题为：“SIRT3在哺乳动物细胞中对赖氨酸苯甲酰化的调节差异”。

研究背景

赖氨酸苯甲酰化（Kbz）是一种新发现的蛋白质翻译后修饰（PTM），引起了广泛的关注。虽然研究人员最初认为SIRT2是一种主要的脱苯甲酰酶，最新的研究却表明其专一性存在争议。另外，哺乳动物细胞中其他脱苯甲酰酶的研究仍显不足。

研究发现

本研究揭示了SIRT3作为另一种脱苯甲酰酶。通过定量分析，研究团队确认了在哺乳动物细胞中存在1,075个Kbz位点，其中44个特异性受SIRT3介导，66个则受SIRT2影响。重要的是，SIRT3与SIRT2调节不同的Kbz底物，显示它们在细胞过程中具有不同的作用。

功能研究

进一步的功能研究表明，SIRT3能够调节苯甲酰化蛋白肽酰脯氨酸顺式反式异构酶F（PPIF）。其中，K73bz和K197bz显著削弱了与肿瘤抑制因子p53的相互作用。此外，K978bz对ATP-柠檬酸裂解酶（ACLY）的酶活性也表现出显著的抑制。这些发现不仅识别了一种新的脱苯甲酰酶及其Kbz底物，同时还深化了对Kbz生物学功能的理解。

实验方法

论文中提到，293T和HepG2细胞的体外培养使用了Ausbian特级胎牛血清。这一实验设计使得研究的准确性和可重复性得到了保证，从而为生物医学界提供了新思路。

结论与展望

本研究的成果进一步推动了对赖氨酸苯甲酰化及其相关酶的理解，为未来的生物医学研究奠定了基础。在这一领域，尊龙凯时品牌将继续致力于相关技术与产品的开发，以支持生物医学的进步和创新。